Peter Lenz

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Forschungsgebiet

Meine Forschungsinteressen liegen im Bereich der theoretischen Physik der weichen Materie, der Biologischen Physik und der quantitativen (System-) Biologie. Einerseits untersuche ich die mechanischen und dynamischen Eigenschaften biologischer und weicher Materie; Hauptthemen sind hierbei morphologische Übergänge, Formfluktuationen und Instabilitäten und die Etablierung von Ordnung fern vom thermodynamischen Gleichgewicht (für Details siehe Homepage). Andererseits benutze ich physikalische Methoden, um die physiologischen Eigenschaften mikrobieller Systeme zu untersuchen. Ziel ist hierbei die Etablierung einer quantitativen Verbindung zwischen molekularen Skalen und Zellphysiologie.

Forschungsprojekte

Dynamische Protein Lokalisierung in Caulobacter crescentus und Myxococcus xanthus

In Caulobacter crescentus wird die Position der Zelldivisionsebene durch das MipZParB-System reguliert. Dabei bindet das ParB-Protein an eine spezifische Position auf dem Chromosom (nahe bei ori) und ist damit während der DNA-Replikation und -Segregation in der Nähe der Zellpole lokalisiert. ParB steht in Wechselwirkung mit der ParA-ATPase MipZ. Diese Wechselwirkung führt zu der Etablierung eines MipZ-Gradienten in der Zelle. Da MipZ die FtsZ-Aktivität inhibiert, ist diese asymmetrische Verteilung von MipZ direkt für die Positionierung der Zelldivisionsebene verantwortlich. Somit hat das MipZ-ParB-System eine ähnliche Funktion wie bspw. das Min-System in E. coli. Interessanterweise führt aber das MipZ-System zu einer asymmetrischen Zellteilung in zwei Tochterzellen mit unterschiedlichem Lebensstil. In enger Zusammenarbeit mit der experimentell arbeitenden Gruppe von Martin Thanbichler untersuchen wir mit Methoden der Theoretischen Physik wie dieser MipZ-Gradient auf molekularen Skalen implementiert ist. Wir untersuchen diese Fragestellung in numerischen Gittermodellen, die es uns ermöglichen, die Rolle verschiedener molekularer Wechselwirkungen im Detail zu untersuchen und den Einfluss verschiedener Parameter zu analysieren.

Dynamische Protein-Lokalisierung spielt auch eine wichtige Rolle in der Regulation der Motilität von Myxococcus xanthus. Hier lokalisieren Motilitätsproteine dynamisch in einer vom Zellzyklus unabhängigen Art und Weise zu den Zellpolen; d. h. bei einer Umkehr der Bewegungsrichtung des Bakteriums wechseln die Proteine von einem Pol zum anderen. In enger Zusammenarbeit mit der experimentell arbeitenden Gruppe von Lotte Sogaard-Andersen entwickeln wir theoretische Modelle, um das minimale regulatorische Schema zu identifizieren, das ein solches Verhalten ermöglicht.

MAP-Kinasen-Netzwerk in Hefe

In S. cerevisiae reguliert der Fus3/Kss1-MAPK-Weg zwei unterschiedliche Differenzierungsprogramme, die Fusion von sexuellen Partnerzellen und die Bildung von Biofilmen aus vegetativen Zellen. Im Zentrum des Signalwegs stehen vier komplex miteinander verschaltete Regulatorproteine, die beiden MAPK Fus3 und Kss1 und die beiden Transkriptionsfaktoren Ste12 und Tec1. Die beiden MAPK können Ste12 aktivieren, wodurch die Zellfusion einleitet wird. Ste12 stimuliert auch die Biofilmbildung, und zwar durch Aktivierung des Gens für Tec1, dessen Produkt durch Komplexbildung mit Ste12 die Expression von Biofilmgenen aktiviert. Um die Funktionsweise dieses komplex verschalteten Signal-Moduls besser zu verstehen, untersuchen wir in enger Zusammenarbeit mit der Gruppe von Hans-Ulrich Mösch die räumliche und zeitliche Dynamik der Komponenten des Fus3/Kss1-MAPK-Wegs mit experimentellen und theoretischen Methoden. Wir haben hierzu einen experimentellen Assay entwickelt, der es uns ermöglicht, die Konzentrationen der beteiligten molekularen Komponenten zu bestimmen. Mit diesem Zugang untersuchen wir, wie es möglich ist, dass das MAPK-Modul trotz Anwesenheit von molekularem Rauschen und starken Variationen in der Zellkomposition als Schalter operieren kann, der zwei Differenzierungsprogramme scharf voneinander trennen kann.